Albumin

Vad är albumin?

Albumin är ett globulärt, vattenlösligt protein som ingår i en familj av proteiner som kallas albuminer. Det mest kända och studerade är serumalbumin, som är det dominerande proteinet i blodplasma hos däggdjur och människor. Hos människor utgör det ungefär hälften av alla plasmaproteiner. Till skillnad från många andra blodproteiner är albumin inte ett glykoprotein, vilket innebär att dess struktur saknar kolhydratdelar. Namnet albumin kommer från latinets 'albus', som betyder vit, och härstammar från proteinets närvaro i äggvita.

Albumin är ett relativt stort protein med en molekylvikt på cirka 65 000 till 70 000 Dalton. Den mänskliga varianten består av en kedja med 585 aminosyror. Vid kroppens normala pH-värde på 7,4 bär albuminmolekylen en negativ laddning. Proteinet är inte bara vattenlösligt utan också måttligt lösligt i koncentrerade saltlösningar och denatureras, det vill säga förlorar sin struktur, vid värme. Alla proteiner i albuminfamiljen har dessa egenskaper gemensamt och kallas albuminer.

Struktur och uppbyggnad

Albumin har en karakteristisk hjärtformad tredimensionell struktur som har kartlagts i detalj med hjälp av tekniker som röntgenkristallografi till en upplösning på 2.5 ångström. Strukturen består av tre likartade delar, så kallade homologa domäner, som betecknas I, II och III. Varje domän är i sin tur uppdelad i två subdomäner, A och B, som har gemensamma strukturella motiv. Den sekundära strukturen, det vill säga hur aminosyrakedjan är vriden, domineras av alfa-helixar med en liten andel beta-sheets.

Strukturen hålls ihop och stabiliseras av flera disulfidbindningar, vilket är kovalent bindningar mellan svavelatomer. Varje domän innehåller fem eller sex interna disulfidbindningar. De viktigaste bindningsställena för olika ämnen, så kallade ligander, finns i hydrofoba, vattenavstötande hålrum som är lokaliserade i subdomän IIA och IIIA, vilka uppvisar liknande kemi. Denna specifika struktur är avgörande för proteinets många funktioner i kroppen. Förståelsen för albuminets struktur har utvecklats genom metoder som NMR-spektroskopi och datorbaserad modellering.

Funktioner i kroppen

Albumin har två primära och livsviktiga funktioner. Den första är att reglera det kolloidosmotiska eller onkotiska trycket i blodbanan. Detta tryck skapas av proteiner som albumin och gör att vätska hålls kvar inne i blodkärlen. Om albuminhalten i blodet blir för låg sjunker detta tryck, vilket leder till att vätska läcker ut från blodkärlen och in i omgivande vävnader. Detta tillstånd kallas ödem, eller svullnad, och är ett vanligt tecken på albuminbrist.

Den andra huvudfunktionen är att fungera som ett transportprotein. Albumin binder till och fraktar en rad ämnen som annars är svårlösliga i blodet. Dessa inkluderar fettsyror, hormoner som sköldkörtelhormon (thyroxin) och steroidhormoner, bilirubin (en nedbrytningsprodukt från hem) och en mängd olika läkemedel, inklusive barbiturater. För många läkemedel är den fria, aktiva halten i blodet mycket låg, ofta bara runt två procent, eftersom resten är bunden till albumin. Albumin binder också vatten och katjoner som kalcium, natrium och kalium. Albumin räknas också som ett akutfasprotein, vilket innebär att dess nivåer kan förändras vid inflammation.

Albuminfamiljen och andra typer

Albuminfamiljen hos ryggradsdjur inkluderar flera besläktade transportproteiner förutom serumalbumin. Dessa är alfa-fetoprotein (som finns hos foster och binder katjoner, fettsyror och bilirubin), vitamin D-bindande protein (som binder till vitamin D och dess metaboliter samt fettsyror) och afamin (som binder vitamin E och verkar transportera lipidated Wnt-proteiner). Dessa fyra kanoniska humana albuminer är ordnade i tandem på kromosom 4, i regionen 4q13.3. Ett mindre kanoniskt albumin är extracellulärt matrisprotein 1 (ECM1), som reglerar benmineralisering och ingår i familj 6 av albuminerna.

Utöver dessa finns proteiner som kallas albuminer i en bredare, mindre strikt mening, men som inte tillhör samma evolutionära familj. Ett välkänt exempel är ovalbumin, som är ett förrådsprotein i äggvita och tillhör en helt annan proteinfamilj, serpiner. Ett annat är laktalbumin, som är en vassleproteinfraktion i mjölk och huvudsakligen består av beta-laktoglobulin. Vissa växter, som hampa, producerar också så kallade '2S-albuminer' i sina frön. Dessa har fått sitt namn på grund av sin förmåga att koagulera, precis som äggvita, och klassificeras som albuminer i den bredare bemärkelsen.

Sjukdomar och förändrade nivåer

Eftersom albumin bildas i levern påverkas produktionen direkt av leversjukdomar. Vid till exempel cirros eller svår hepatit kan leverns förmåga att syntetisera proteiner vara nedsatt, vilket leder till låga albuminhalter i blodet. Även undernäring är en vanlig orsak till albuminbrist, eftersom levern saknar de nödvändiga byggstenarna för att tillverka proteinet, vilket leder till för lågt kolloidosmotiskt tryck och svullnad. Vid undernäring är leverns förmåga att bilda nya proteiner nedsatt, vilket direkt påverkar albuminproduktionen.

Andra tillstånd som kan orsaka låga nivåer inkluderar njursjukdomar, där skadade njurar läcker ut albumin i urinen, ett tillstånd som kallas proteinuri. Svåra infektioner, brännskador och förgiftning med ämnen eller läkemedel som skadar levern kan också leda till albuminbrist. Den resulterande sänkningen av det kolloidosmotiska trycket är den direkta mekanismen bakom uppkomsten av ödem vid dessa tillstånd, eftersom vätska från blodbanan förflyttas ut i kroppens vävnader. Detta ökar mängden vätska i vävnaderna och leder till synlig svullnad.

Användning som läkemedel

Albumin används som ett läkemedel, vanligtvis i form av en infusion (dropp). Det läkemedelsalbumin som används utvinns huvudsakligen från donerat humant blod. Dess främsta medicinska användning är att behandla svår vätskebrist, till exempel vid omfattande blodförlust (hypovolemi) eller septisk chock, där det hjälper till att återställa volymen och trycket i blodomloppet. I vissa situationer kan anledning finnas att överväga att tillföra albumin till patienter med dessa tillstånd.

Vissa studier har också visat gynnsamma effekter av albuminbehandling på neurokirurgiska intensivvårdspatienter med hjärnödem till följd av traumatisk skallskada. På senare år har dock nyttan med att ge exogent albumin ifrågasatts i vissa situationer, och det jämförs ofta med alternativ som kristalloider (till exempel natriumkloridlösning), som har lägre molekylvikt och är billigare. Denna indikation med gynnsamt utfall för hjärnödem får inte förväxlas med studier utförda på andra medicinska indikationer, där nyttan kan vara mindre tydlig. Kliniska studier på andra patientgrupper har inte alltid visat samma fördelar.

Biologisk och teknisk betydelse

Förutom sin medicinska roll är albumin mycket värdefullt inom bioteknik och forskning. Nöt-serumalbumin (BSA) är ett standardreagens som används i ett stort antal laboratorieexperiment på grund av dess stabilitet och låga kostnad. För att minska användningen av djurprodukter utvecklas även albumin från genetiskt modifierat ris. Serumalbumin från olika djur används för att reducera djurplågeri i forskningssammanhang. Strukturell kunskap om albumin är också viktig för att förstå hur läkemedel transporteras och hur deras halveringstid i kroppen påverkas. Inom rättsmedicinen har det utvecklats speciella teststickor, liknande vanliga graviditetstester, för att upptäcka förekomst av björnalbumin i traditionella mediciner, vilket kan indikera illegal användning av björngalla, ett ämne som är förbjudet enligt internationella konventioner som CITES. Albuminfamiljen kan delas in i sex underfamiljer baserat på fylogeni, där vitamin D-bindande proteinen upptar familj 1-3, medan de andra albuminerna är blandade i familj 4-6.

Purifiering och historisk bakgrund

Processen för att rena humant serumalbumin från blod kallas Cohn-processen. Denna metod är avgörande för att framställa det säkra läkemedelsalbumin som används i sjukvården. Albuminets namn och dess ursprungliga identifiering är nära förknippat med äggvita, vilket återspeglas i dess etymologi från det latinska ordet 'albumen' för äggvita. Albuminets roll som ett akutfasprotein innebär att dess koncentration i blodet kan ändras som svar på inflammation eller skada. Denna egenskap, tillsammans med dess transportfunktion, gör det till en viktig biomarkör vid vissa medicinska tillstånd. Den evolutionära relationen mellan de olika medlemmarna i albuminfamiljen, som endast finns hos ryggradsdjur, understryker deras biologiska betydelse för komplex fysiologi. Förståelsen för albuminets struktur och funktion är avgörande för att avslöja dess roller i både hälsa och sjukdom.

Vanliga frågor om Albumin

Vad är albumin och var finns det?

Albumin är ett protein som främst finns i blodplasma och är det vanligaste proteinet i blodet hos människor och däggdjur. Det bildas i levern. Utöver i blod finns albumin också i andra sammanhang, som i äggvita (där det kallas ovalbumin) och i mjölk (som en del av vassleproteinet). Hos människor utgör serumalbumin ungefär 50 procent av alla proteiner i blodplasman. Albumin är ett globulärt, vattenlösligt protein som inte är glykosylerat, vilket skiljer det från många andra blodproteiner. Ämnen som innehåller albuminer kallas albuminer.

Vad gör albumin i kroppen?

Albumin har två huvuduppgifter. För det första reglerar det det kolloidosmotiska trycket, vilket är viktigt för att hålla vätskan inne i blodkärlen och förhindra svullnad (ödem). För det andra fungerar det som ett transportmedel och binder till ämnen som annars är svårlösliga i blodet. Det transporterar bland annat fettsyror, vissa hormoner som thyroxin, bilirubin och en mängd olika läkemedel genom kroppen. Albumin binder också katjoner som kalcium, natrium och kalium. Dess isoelektriska punkt är 4.7, och det fungerar även som ett akutfasprotein vars nivåer förändras vid inflammation.

Vad händer om man har för lågt albumin?

Låga nivåer av albumin i blodet, en tillstånd som kallas hypoalbuminemi, leder till ett sänkt kolloidosmotiskt tryck. Detta gör att vätska läcker ut från blodkärlen och in i omgivande vävnader, vilket orsakar svullnad eller ödem. Vanliga orsaker till lågt albumin är leversjukdomar (där produktionen är nedsatt), undernäring, njursjukdomar (där proteinet försvinner i urinen), svåra infektioner och brännskador. Förgiftning med ämnen som skadar levern kan också leda till albuminbrist. Detta tillstånd kräver ofta medicinsk utredning och behandling för att åtgärda den bakomliggande orsaken.

Används albumin som läkemedel?

Ja, albumin används som läkemedel i form av infusion (dropp). Det utvinns från donerat humant blod genom processer som Cohn-processen. Dess främsta användning är att behandla svår vätskebrist, till exempel vid stor blodförlust eller septisk chock, för att återställa blodvolym och tryck. Vissa studier har också visat positiva effekter vid behandling av hjärnödem efter traumatisk skallskada. Nyttan jämförs dock ofta med enklare vätskor som saltlösning (kristalloider), och dess användning har ifrågasatts i vissa kliniska sammanhang utöver specifika indikationer. Forskare har allt oftare ifrågasatt nyttan jämfört med kristalloider.

Vad är skillnaden på serumalbumin och albumin i ägg?

Serumalbumin är det albumin som finns i blodet hos ryggradsdjur och har specifika funktioner som att reglera tryck och transportera ämnen. Ovalbumin, som finns i äggvita, tillhör en annan proteinfamilj (serpiner) och fungerar främst som ett förrådsprotein för fostrets utveckling. De delar namnet 'albumin' på grund av sin förekomst i vita vätskor och vissa gemensamma egenskaper som koagulering, men de är inte evolutionärt besläktade på samma sätt som de olika serumalbuminerna är det. Även laktalbumin från mjölk och växtbaserade '2S-albuminer' räknas till albuminer i den bredare, icke-strikta definitionen och namnges efter sin koagulerande egenskap.

Hur ser albuminet ut på molekylnivå?

Mänskligt serumalbumin är ett relativt stort, globulärt protein med en molekylvikt på cirka 65 000–70 000 Dalton. Det består av en kedja med 585 aminosyror som viks till en karakteristisk hjärtformad struktur. Denna struktur är uppdelad i tre likartade domäner (I, II, III), som var och en består av två subdomäner. Strukturen hålls ihop av flera disulfidbindningar, med fem eller sex i varje domän. De viktigaste fickorna där andra ämnen binder sig finns i hydrofoba hålrum i subdomän IIA och IIIA. Den tredimensionella strukturen har bestämts med röntgenkristallografi till 2.5 ångströms upplösning, och den primära strukturen inkluderar den enkla polypeptidkedjan.

Källor: Wikipedia (sv), Wikipedia (en). Senast uppdaterad 2026-10-17.